פונקציע פון אַמינאָ זויערן אין פּראָטעין סטרוקטור
פּראָטעאינען זענען איינע פון די הויפּט ביאָמאַלעקולן וואָס מאַכן אויס לעבעדיגע זאכן. כּמעט אַלע ביאָלאָגישע פּראָצעסן - פון געוועב פאָרמירונג און ענזיים טעטיקייט ביז סאַבסטאַנס טראַנספּאָרט און ימיון רעאַקציעס - זענען אָפענגיק אויף פּראָטעאינען. אָבער, פּראָטעאינען זענען נישט איין, גרייטע איינהייטן. פּראָטעאינען זענען צוזאַמענגעשטעלט פון קלענערע קאָמפּאָנענטן גערופן אַמינאָ זויערן. פֿאַרשטיין די פונקציע פון אַמינאָ זויערן אין פּראָטעין סטרוקטור מיינט פֿאַרשטיין ווי פּראָטעאינען דערגרייכן ספּעציפֿישע פֿאָרמען, פעסטקייט, און די פיייקייט צו דורכפירן העכסט ספּעציפֿישע ביאָלאָגישע אויפֿגאַבן.
אַמינאָ זויערן ווי די "בויבלאָקס" פון פּראָטעין
אַמינאָ זויערן זענען אָרגאַנישע מאָלעקולן וואָס האָבן בכלל צוויי וויכטיקע גרופּעס: אַן אַמינאָ גרופּע (-NH₂) און אַ קאַרבאָקסיל גרופּע (-COOH), און אַ צענטראַלער קאַרבאָן אַטאָם (אַלפֿאַ קאַרבאָן) געבונדן צו אַ זייט גרופּע (R). די R גרופּע איז וואָס אונטערשיידט איין אַמינאָ זויער פֿון אַן אַנדערער. עס זענען 20 נאָרמאַלע אַמינאָ זויערן וואָס צעלן נוצן געוויינטלעך צו שאַפֿן פּראָטעאינען.
די מערסט יסודות'דיגע ראלע פון אמינא זויערן איז ווי מאנאמערן וואס פארבינדן זיך צוזאמען צו שאפן פאלימערן, נעמליך פראטעאינען. די פארבינדונג וואס פארבינדט אמינא זויערן ווערט גערופן א פעפטיד פארבינדונג, געשאפן דורך א קאנדענסאציע רעאקציע (די באפרייאונג פון א וואסער מאלעקול) צווישן דער קארבאקסיל גרופע פון איין אמינא זויער און דער אמינא גרופע פון אן אנדער אמינא זויער. די קייט פון אמינא זויערן שאפט א פעפטיפיד קייט, וואס דאן פאלט זיך אין א פונקציאנעלע פראטעין סטרוקטור.
די סיקוואַנס פון אַמינאָ זויערן באַשטימט די סטרוקטור און פונקציע.
אין פּראָטעאינען, איז די אַמינאָ זויער סיקוואַנס (גערופן די פּרימערי סטרוקטור) נישט פשוט אַ רשימה פון קאָמפּאָנענטן, נאָר אַ "קאָד" וואָס באַשטימט ווי דער פּראָטעין וועט זיך צוזאַמענלייגן, זיין פעסטקייט, און זיין פֿונקציע. די סיקוואַנס ווערט קאָנטראָלירט דורך גענעטישע אינפֿאָרמאַציע (DNA) דורך די פּראָצעסן פון טראַנסקריפּציע און איבערזעצונג.
א קליינע ענדערונג אין דער סיקוואַנס קען האָבן אַ גרויסע ווירקונג. למשל, אויב מען ניצט איין אַמינאָ זויער, קען דאָס ענדערן די פאָרעם פון אַ פּראָטעין, רעדוצירן זיין פאָרשטעלונג אָדער אפילו מאַכן עס שעדלעך. דאָס מיינט אַז אַמינאָ זויערן זענען נישט בלויז בוישטיינער, נאָר באַשטימען אויך די אידענטיטעט פון דעם פּראָטעין. די ערשטיקע סטרוקטור איז די באַזע פֿאַר דער פאָרמירונג פון העכערע סטרוקטורן.
די ראלע פון אַמינאָ זויערן אין צווייטיקער סטרוקטור: α-העליקס און β-שיכט
אזוי שנעל ווי א פּאָליפּעפּטייד קייט ווערט געשאפן, הייבט עס אן צו אנטוויקלען לאקאלע צוזאמענפאלטן-מוסטערן גערופן צווייט-ראנגיקע סטרוקטורן. די צוויי מערסטע פארשפרייטע פארמען זענען:
1. α-העליקס (אַלפֿאַ העליקס): די פּאָליפּעפּטיד קייט דרייט זיך ווי אַ פֿעדער.
2. β-שיכט (בעטאַ שיכט): פּאָליפּעפּטיד קייטן זענען אויסגעשטעלט פּאַראַלעל צו פֿאָרמירן אַ צוזאַמענגעפֿאַלטענע שיכט.
סעקונדערע סטרוקטור ווערט בפֿרט סטאַביליזירט דורך וואַסערשטאָף בונדן צווישן אַטאָמען אין דעם פּאָליפּעפּטיד באַקבאָון, נישט דורך די R גרופּעס. אָבער, די R גרופּעס האָבן אַ שטאַרקן השפּעה אויף דער טענדענץ פֿאַר α-העליקסעס אָדער β-שיכטן צו פֿאָרמירן זיך. למשל, פּראָלין "ברעכט" אָפֿט העליקסעס צוליב זײַן שטײַפֿקייט, בשעת אַלאַנין טענדירט צו באַגינציקן העליקס פֿאָרמאַציע.
אזוי, אַמינאָ זויערן פונקציאָנירן ווי לאָקאַלע פאָלדינג רעגולאַטאָרן דורך זייערע כעמישע כאַראַקטעריסטיקס און די פאָרעם פון זייערע זייט גרופּעס.
טערציערע סטרוקטור: 3D פאָלדינג ווערט באַשטימט דורך R גרופּע ינטעראַקשאַנז.
טערציערע סטרוקטור איז די אלגעמיינע דריי-דימענסיאָנעלע פאָרעם פון אַ פּאָליפּעפּטיד קייט. אין דעם בינע ווערט די ראָלע פון אַמינאָ זויערן קלאָרער, ווייל די אינטעראַקציעס צווישן R גרופּעס באַשטימען ווי דער פּראָטעין "פאַרשפּאַרט" זיין פאָרעם. עטלעכע וויכטיקע אינטעראַקציעס וואָס ווערן באַאיינפלוסט דורך דעם טיפּ פון אַמינאָ זויער זענען:
– הידראָפאָבישע אינטעראַקציעס: נישט-פּאָלאַרע אַמינאָ זויערן (למשל, וואַלין, לעוסין, איזאָלעוסין) טענדירן צו קלאַסטערן אין די אינעווייניק פון פּראָטעאינען צו ויסמיידן וואַסער. דאָס איז איינער פון די הויפּט כוחות וואָס טרייבן פּראָטעין פאָלדינג.
– וואַסערשטאָף בונדן: פּאָליאַרע אַמינאָ זויערן (למשל סערין, טרעאָנין, אַספּאַראַגין, גלוטאַמין) קענען פֿאָרמען וואַסערשטאָף בונדן וואָס העלפֿן סטאַביליזירן די פאָולד.
– יאָנישע בונדן (זאַלץ בריקן): געלאָדענע אַמינאָ זויערן (זויערן: אַספּאַרטאַט, גלוטאַמאַט; באַזעס: ליזין, אַרגינין, היסטידין) קענען זיך צוציען איינער דעם אַנדערן צו שאַפן זאַלץ בריקן וואָס פארשטארקן די סטרוקטור.
– וואן דער וואלס כוחות: כאָטש שוואַך, ווערן די אינטעראַקציעס וויכטיק ווען פילע פּאַסירן סיימאַלטייניאַסלי אין ענג פּאַקט פּראָטעאינען.
– דיסולפיד בינדונגען: צוויי ציסטאין רעזידוען קענען שאפן קאוואלענטע דיסולפיד (S–S) בינדונגען, וועלכע זענען זייער שטארק און שפילן א הויפט ראלע אין פּראָטעין פעסטקייט, ספעציעל עקסטראַסעלולערע פּראָטעאינען ווי קעראַטין אדער אַנטיקערפּערס.
דאָ זעען מיר אַז אַמינאָ זויערן מאַכן נישט נאָר פּראָטעאינען, נאָר שאַפֿן אַ "בונד נעץ" וואָס באַשטימט די שטאַרקייט, בייגיקייט און פעסטקייט פון פּראָטעאינען.
קוואַטערנערע סטרוקטור: אַמינאָ זויערן אָרגאַניזירן די פֿאַרבינדונג פֿון עטלעכע סוביוניטן
געוויסע פּראָטעאינען פונקציאָנירן נישט ווי אַן איינציקע קייט, נאָר ווי אַ קאָמבינאַציע פֿון עטלעכע פּאָליפּעפּטיד קייטן גערופֿן סוביוניטן. די אָרדענונג פֿון סוביוניטן ווערט גערופֿן קוואַטערנערע סטרוקטור. אַ באַקאַנטער בייַשפּיל איז העמאָגלאָבין, וואָס באַשטייט פֿון פֿיר סוביוניטן.
אַמינאָ זויערן ביישטייערן צו דער קוואַטערנערער סטרוקטור דורך אינטעראַקציעס צווישן סוביוניט סערפאַסיז: הידראָפאָבישע אינטעראַקציעס, וואַסערשטאָף בונדן, און יאָנישע בונדן. די אַמינאָ זויער קאָמפּאָזיציע ביי דער סוביוניט אינטערפאַס באַשטימט ווי פעסט די סוביוניטס בינדן זיך, ווי לייכט דער פּראָטעין דעפאָרמירט זיך, און ווי קאָאָפּעראַטיוו עס פונקציאָנירט. מיט אַנדערע ווערטער, אַמינאָ זויערן דינען ווי די "שלעסער" וואָס האַלטן די פֿאַרשידענע טיילן פון אַ פּראָטעין צוזאַמען אַזוי זיי אַרבעטן ווי אַן איינהייט.
אַמינאָ זויערן פֿאָרמען דעם אַקטיוון אָרט און באַשטימען די ספּעציפֿישקייט פֿון דעם פּראָטעין.
די פונקציע פון פּראָטעאינען איז שטאַרק אָפּהענגיק פון זייער פאָרעם און ייבערפלאַך כעמיע. אַמינאָ זויערן שאַפֿן וויכטיקע קאָמפּאָנענטן ווי:
– דער אַקטיווער אָרט פֿון אַן ענזים, וואו די כעמישע רעאַקציע פֿינדט אָרט.
– ליגאַנד בינדינג זייטלעך, למשל וואו האָרמאָנען, יאָנען, אדער קליינע מאָלעקולן זיך בינדן.
– דערקענונגס־אָרט, למשל אין אַנטיקערפּערס אָדער מעמבראַן־רעצעפּטאָרן.
די אייגנארטיקייט פון R גרופעס ערלויבט פראטעאינען צו האבן א מיקרא-אומגעבונג וואס איז פאסיג פאר ספעציפישע פונקציעס. היסטידין, למשל, שפילט אפט א ראלע אין ענזיים קאטאליז ווייל עס קען אננעמען אדער ארויסלאזן פראטאנען ביי פיזיאלאגישן pH. סערין קען דינען אלס א נוקלעאפיל אין סערין פראטעאזעס. ציסטעין קען שאפן צייטווייליגע קאוואלענטע בונדן אין געוויסע ענזימאטישע רעאקציעס. די קאמבינאציע פון עטליכע אמינא זויערן אין ספעציפישע קאנפיגוראציעס שאפט גענויע פונקציאנעלע צענטערן.
אַמינאָ זויערן ווירקן אויף די פעסטקייט פון פּראָטעאינען צו pH און טעמפּעראַטור.
סביבה־באדינגונגען ווי pH, טעמפּעראַטור, און זאַלץ־אינהאַלט קענען אַפעקטירן פּראָטעאינען. געלאָדענע אַמינאָ־זויערן זענען באַזונדערס סענסיטיוו צו ענדערונגען אין pH ווייל זייער יאָניזאַציע־לעוועל ענדערט זיך. ווען דער pH ענדערט זיך, קענען יאָנישע בונדן זיך שוואַכן אָדער פֿאַרשטאַרקן, וואָס רעזולטירט אין ענדערונגען אין טערציערער אָדער קוואַטערנערער סטרוקטור. דאָס איז איין סיבה פאַרוואָס פּראָטעאינען קענען דענאַטורירן (פאַרלירן זייער פֿאָרעם און פֿונקציע) אונטער עקסטרעמע באַדינגונגען.
דערצו, די אַמינאָ זויער צוזאַמענשטעל באַשטימט אויך טעמפּעראַטור קעגנשטעל. פּראָטעאינען וואָס זענען סטאַביל ביי הויכע טעמפּעראַטורן (למשל, אין טערמאָפילישע אָרגאַניזמען) האָבן אָפט מער יאָנישע ינטעראַקשאַנז און אַ דיכטערע סטרוקטור. אַזוי, די ברירה פון אַמינאָ זויער טיפּ און זיין שטעלע אין דעם פּראָטעין גלייַך קאַנטריביוץ צו פּראָטעין קעגנשטעל.
פּאָסט-טראַנסלאַציאָנעלע מאָדיפיקאַציע: אַמינאָ זויערן ווי פּראָטעין "ענדיקונג" פונקטן
נאכדעם וואס א פראטעין ווערט געשאפן, קענען געוויסע אמינא זויער רעזידוען דורכגיין נאך-טרענסלאציאנעלע מאדיפיקאציעס, ווי פאספארילאציע, מעטילאציע, אצעטילאציע, אדער גליקאסילאציע. די מאדיפיקאציעס פאסירן טיפיש ביי ספעציפישע אמינא זויערן: סערין/טהרעאנין/טיראזין פאר פאספארילאציע, ליזין פאר אצעטילאציע, אדער אספאראגין פאר גליקאסילאציע. זייער צוועק איז צו רעגולירן פראטעין טעטיקייט, לאקאציע אין דער צעל, אדער אינטעראקציעס מיט אנדערע פראטעאינען.
דאָס ווײַזט אַז די ראָלע פֿון אַמינאָ זויערן שטעלט זיך נישט אָפּ בײַם פֿאָרמען גרונטלעכע סטרוקטורן, נאָר ווערט אויך אַ ביאָלאָגישער קאָנטראָל־פּונקט צו דינאַמיש רעגולירן פּראָטעין־פֿונקציע.
קעסימפּולאַן
אַמינאָ זויערן שפּילן אַ צענטראַלע ראָלע אין פּראָטעין סטרוקטור: ווי די בנין בלאַקס פון פּאָליפּעפּטייד קייטן, ווי סיקוואַנס דיטערמינאַנץ וואָס דירעקטירן פאָולדינג, ווי בונד-פאָרמינג אגענטן וואָס סטאַביליזירן צווייטיק, טערשערי און קוואַטערנערי סטרוקטורן, און ווי בילדערס פון אַקטיווע זייטלעך וואָס באַשטימען פּראָטעין פונקציע. די כעמישע נאַטור פון די R גרופּע - צי ניט-פּאָלאַר, פּאָליאַר, טשאַרדזשד, אָדער טויגעוודיק פון פאָרמינג דיסולפייד בונדן - גיט יעדן פּראָטעין זיין יינציק פאָרעם און קייפּאַבילאַטיז. פֿאַרשטיין די פונקציע פון אַמינאָ זויערן אין פּראָטעין סטרוקטור קען העלפֿן אונדז פֿאַרשטיין וואָס פּראָטעאינען זענען אַזוי דייווערס און וויכטיק פֿאַר לעבן, און באַוועגט דעם וועג פֿאַר ברייט אַפּלאַקיישאַנז ווי פּראָטעין אינזשעניריע, מעדיצין פּלאַן און גענעטישע מוטאַציע-באַזירט קראַנקייט דיאַגנאָסיס.
