ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಕಾರ್ಯ
ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಜೀವಿಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಪ್ರಮುಖ ಜೈವಿಕ ಅಣುಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾಗಿದೆ. ಅಂಗಾಂಶ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಕಿಣ್ವ ಚಟುವಟಿಕೆಯಿಂದ ಹಿಡಿದು ವಸ್ತುವಿನ ಸಾಗಣೆ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿರಕ್ಷಣಾ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳವರೆಗೆ ಬಹುತೇಕ ಎಲ್ಲಾ ಜೈವಿಕ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಒಂದೇ, ಸಿದ್ಧ-ಸಿದ್ಧ ಘಟಕಗಳಲ್ಲ. ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಎಂಬ ಸಣ್ಣ ಘಟಕಗಳಿಂದ ಕೂಡಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳುವುದು ಎಂದರೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಆಕಾರಗಳು, ಸ್ಥಿರತೆ ಮತ್ತು ಹೆಚ್ಚು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಜೈವಿಕ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಹೇಗೆ ಸಾಧಿಸುತ್ತವೆ ಎಂಬುದನ್ನು ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳುವುದು.
ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ "ಕಟ್ಟಡ ಸಾಮಗ್ರಿಗಳು" ಆಗಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು
ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಸಾವಯವ ಅಣುಗಳಾಗಿದ್ದು, ಅವು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಎರಡು ಪ್ರಮುಖ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ: ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಗುಂಪು (-NH₂) ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪು (-COOH), ಮತ್ತು ಒಂದು ಪಾರ್ಶ್ವ ಗುಂಪಿಗೆ (R) ಬಂಧಿತವಾಗಿರುವ ಕೇಂದ್ರ ಇಂಗಾಲದ ಪರಮಾಣು (ಆಲ್ಫಾ ಕಾರ್ಬನ್). ಈ R ಗುಂಪು ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಇನ್ನೊಂದರಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಜೀವಕೋಶಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಬಳಸುವ 20 ಪ್ರಮಾಣಿತ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿವೆ.
ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅತ್ಯಂತ ಮೂಲಭೂತ ಪಾತ್ರವೆಂದರೆ ಪಾಲಿಮರ್‌ಗಳನ್ನು, ಅಂದರೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಒಟ್ಟಿಗೆ ಸಂಪರ್ಕ ಸಾಧಿಸುವ ಮಾನೋಮರ್‌ಗಳು. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಸಂಪರ್ಕಿಸುವ ಬಂಧವನ್ನು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪು ಮತ್ತು ಇನ್ನೊಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅಮೈನೋ ಗುಂಪಿನ ನಡುವಿನ ಸಾಂದ್ರೀಕರಣ ಕ್ರಿಯೆಯ ಮೂಲಕ (ನೀರಿನ ಅಣುವಿನ ಬಿಡುಗಡೆ) ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಈ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸರಪಳಿಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ, ನಂತರ ಅದು ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯಾಗಿ ಮಡಚಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ.
ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅನುಕ್ರಮವು ರಚನೆ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.
ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮವು (ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ) ಕೇವಲ ಘಟಕಗಳ ಪಟ್ಟಿಯಲ್ಲ, ಬದಲಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಹೇಗೆ ಮಡಚಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, ಅದರ ಸ್ಥಿರತೆ ಮತ್ತು ಅದರ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವ "ಸಂಕೇತ"ವಾಗಿದೆ. ಈ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಮತ್ತು ಅನುವಾದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳ ಮೂಲಕ ಆನುವಂಶಿಕ ಮಾಹಿತಿ (DNA) ನಿಯಂತ್ರಿಸುತ್ತದೆ.
ಅನುಕ್ರಮದಲ್ಲಿನ ಸಣ್ಣ ಬದಲಾವಣೆಯು ಪ್ರಮುಖ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರಬಹುದು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಒಂದೇ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಬದಲಿಸುವುದರಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಆಕಾರವನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸಬಹುದು, ಅದರ ಕಾರ್ಯಕ್ಷಮತೆಯನ್ನು ಕಡಿಮೆ ಮಾಡಬಹುದು ಅಥವಾ ಅದನ್ನು ಹಾನಿಕಾರಕವಾಗಿಸಬಹುದು. ಇದರರ್ಥ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಬಿಲ್ಡಿಂಗ್ ಬ್ಲಾಕ್‌ಗಳು ಮಾತ್ರವಲ್ಲದೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಗುರುತನ್ನು ಸಹ ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತವೆ. ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯು ಉನ್ನತ ಮಟ್ಟದ ರಚನೆಗಳ ರಚನೆಗೆ ಆಧಾರವಾಗಿದೆ.
ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಪಾತ್ರ: α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮತ್ತು β-ಶೀಟ್
ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿ ರೂಪುಗೊಂಡ ನಂತರ, ಅದು ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವ ಸ್ಥಳೀಯ ಮಡಿಸುವ ಮಾದರಿಗಳನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಲು ಪ್ರಾರಂಭಿಸುತ್ತದೆ. ಎರಡು ಸಾಮಾನ್ಯ ರೂಪಗಳು:
1. α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ (ಆಲ್ಫಾ ಹೆಲಿಕ್ಸ್): ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು ಸ್ಪ್ರಿಂಗ್‌ನಂತೆ ಸುರುಳಿಯಾಗುತ್ತದೆ.
2. β-ಶೀಟ್ (ಬೀಟಾ ಹಾಳೆ): ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳು ಸಮಾನಾಂತರವಾಗಿ ಜೋಡಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದ್ದು ಮಡಿಸಿದ ಹಾಳೆಯನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ.
ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯು ಪ್ರಾಥಮಿಕವಾಗಿ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬೆನ್ನೆಲುಬಿನಲ್ಲಿರುವ ಪರಮಾಣುಗಳ ನಡುವಿನ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಸ್ಥಿರಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, R ಗುಂಪುಗಳಿಂದಲ್ಲ. ಆದಾಗ್ಯೂ, R ಗುಂಪುಗಳು α-ಹೆಲಿಕ್‌ಗಳು ಅಥವಾ β-ಶೀಟ್‌ಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುವ ಪ್ರವೃತ್ತಿಯನ್ನು ಬಲವಾಗಿ ಪ್ರಭಾವಿಸುತ್ತವೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಪ್ರೋಲಿನ್ ಅದರ ಬಿಗಿತದಿಂದಾಗಿ ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಳನ್ನು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ "ಒಡೆಯುತ್ತದೆ", ಆದರೆ ಅಲನೈನ್ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಗೆ ಅನುಕೂಲಕರವಾಗಿರುತ್ತದೆ.
ಹೀಗಾಗಿ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಅವುಗಳ ರಾಸಾಯನಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಮತ್ತು ಅವುಗಳ ಪಾರ್ಶ್ವ ಗುಂಪುಗಳ ಆಕಾರದ ಮೂಲಕ ಸ್ಥಳೀಯ ಮಡಿಸುವ ನಿಯಂತ್ರಕಗಳಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ.
ತೃತೀಯ ರಚನೆ: 3D ಮಡಿಸುವಿಕೆಯನ್ನು R ಗುಂಪಿನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.
ತೃತೀಯ ರಚನೆಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಒಟ್ಟಾರೆ ಮೂರು ಆಯಾಮದ ಆಕಾರವಾಗಿದೆ. ಈ ಹಂತದಲ್ಲಿ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಪಾತ್ರವು ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗುತ್ತದೆ, ಏಕೆಂದರೆ R ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅದರ ಆಕಾರವನ್ನು ಹೇಗೆ "ಲಾಕ್" ಮಾಡುತ್ತದೆ ಎಂಬುದನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಪ್ರಕಾರದಿಂದ ಪ್ರಭಾವಿತವಾದ ಕೆಲವು ಪ್ರಮುಖ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು:
– ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು: ಧ್ರುವೀಯವಲ್ಲದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು (ಉದಾ. ವ್ಯಾಲಿನ್, ಲ್ಯೂಸಿನ್, ಐಸೊಲ್ಯೂಸಿನ್) ನೀರನ್ನು ತಪ್ಪಿಸಲು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಒಳಭಾಗದಲ್ಲಿ ಗುಂಪುಗೂಡುತ್ತವೆ. ಇದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯನ್ನು ಪ್ರೇರೇಪಿಸುವ ಪ್ರಮುಖ ಶಕ್ತಿಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾಗಿದೆ.
– ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು: ಧ್ರುವೀಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು (ಉದಾ. ಸೆರಿನ್, ಥ್ರೆಯೋನೈನ್, ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್, ಗ್ಲುಟಾಮಿನ್) ಪಟ್ಟು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಲು ಸಹಾಯ ಮಾಡುವ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸಬಹುದು.
– ಅಯಾನಿಕ್ ಬಂಧಗಳು (ಉಪ್ಪು ಸೇತುವೆಗಳು): ಚಾರ್ಜ್ಡ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು (ಆಮ್ಲಗಳು: ಆಸ್ಪರ್ಟೇಟ್, ಗ್ಲುಟಮೇಟ್; ಬೇಸ್‌ಗಳು: ಲೈಸಿನ್, ಅರ್ಜಿನೈನ್, ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್) ಪರಸ್ಪರ ಆಕರ್ಷಿಸಿ ರಚನೆಯನ್ನು ಬಲಪಡಿಸುವ ಉಪ್ಪು ಸೇತುವೆಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ.
– ವ್ಯಾನ್ ಡೆರ್ ವಾಲ್ಸ್ ಬಲಗಳು: ದುರ್ಬಲವಾಗಿದ್ದರೂ, ಬಿಗಿಯಾಗಿ ಪ್ಯಾಕ್ ಮಾಡಲಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಹಲವು ಏಕಕಾಲದಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸಿದಾಗ ಈ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ಮುಖ್ಯವಾಗುತ್ತವೆ.
– ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳು: ಎರಡು ಸಿಸ್ಟೀನ್ ಅವಶೇಷಗಳು ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ (S–S) ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸಬಹುದು, ಅವು ಬಹಳ ಪ್ರಬಲವಾಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ಥಿರತೆಯಲ್ಲಿ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರವಹಿಸುತ್ತವೆ, ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಕೆರಾಟಿನ್ ಅಥವಾ ಪ್ರತಿಕಾಯಗಳಂತಹ ಬಾಹ್ಯಕೋಶೀಯ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು.
ಇಲ್ಲಿ ನಾವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವುದಲ್ಲದೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಶಕ್ತಿ, ನಮ್ಯತೆ ಮತ್ತು ಸ್ಥಿರತೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವ "ಬಂಧ ಜಾಲ" ವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ ಎಂದು ನೋಡುತ್ತೇವೆ.
ಚತುರ್ಭುಜ ರಚನೆ: ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಹಲವಾರು ಉಪಘಟಕಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಸಂಘಟಿಸುತ್ತವೆ.
ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಒಂದೇ ಸರಪಳಿಯಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುವುದಿಲ್ಲ, ಬದಲಿಗೆ ಉಪಘಟಕಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವ ಹಲವಾರು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ. ಉಪಘಟಕಗಳ ಈ ಜೋಡಣೆಯನ್ನು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಒಂದು ಪ್ರಸಿದ್ಧ ಉದಾಹರಣೆಯೆಂದರೆ ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್, ಇದು ನಾಲ್ಕು ಉಪಘಟಕಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ.
ಉಪಘಟಕ ಮೇಲ್ಮೈಗಳ ನಡುವಿನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳ ಮೂಲಕ ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲಗಳು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಗೆ ಕೊಡುಗೆ ನೀಡುತ್ತವೆ: ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಸಂವಹನಗಳು, ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು ಮತ್ತು ಅಯಾನಿಕ್ ಬಂಧಗಳು. ಉಪಘಟಕ ಇಂಟರ್ಫೇಸ್‌ನಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲ ಸಂಯೋಜನೆಯು ಉಪಘಟಕಗಳು ಎಷ್ಟು ಬಿಗಿಯಾಗಿ ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಎಷ್ಟು ಸುಲಭವಾಗಿ ವಿರೂಪಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅದು ಎಷ್ಟು ಸಹಕಾರಿಯಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ ಎಂಬುದನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ. ಬೇರೆ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಹೇಳುವುದಾದರೆ, ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ವಿವಿಧ ಭಾಗಗಳನ್ನು ಒಟ್ಟಿಗೆ ಹಿಡಿದಿಟ್ಟುಕೊಳ್ಳುವ "ಬೀಗಗಳು" ಆಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ ಆದ್ದರಿಂದ ಅವು ಒಂದು ಘಟಕವಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ.
ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಸಕ್ರಿಯ ತಾಣವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತವೆ.
ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕಾರ್ಯವು ಅವುಗಳ ಆಕಾರ ಮತ್ತು ಮೇಲ್ಮೈ ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರದ ಮೇಲೆ ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಅವಲಂಬಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಈ ಕೆಳಗಿನಂತಹ ಅಗತ್ಯ ಘಟಕಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ:
– ರಾಸಾಯನಿಕ ಕ್ರಿಯೆ ನಡೆಯುವ ಕಿಣ್ವದ ಸಕ್ರಿಯ ತಾಣ.
– ಲಿಗಂಡ್ ಬಂಧಿಸುವ ತಾಣಗಳು, ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಹಾರ್ಮೋನುಗಳು, ಅಯಾನುಗಳು ಅಥವಾ ಸಣ್ಣ ಅಣುಗಳು ಅಂಟಿಕೊಳ್ಳುವ ಸ್ಥಳಗಳು.
– ಗುರುತಿಸುವಿಕೆ ತಾಣ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಪ್ರತಿಕಾಯಗಳು ಅಥವಾ ಪೊರೆಯ ಗ್ರಾಹಕಗಳಲ್ಲಿ.
ಆರ್ ಗುಂಪುಗಳ ವಿಶಿಷ್ಟತೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕಾರ್ಯಗಳಿಗೆ ಸೂಕ್ತವಾದ ಸೂಕ್ಷ್ಮ ಪರಿಸರವನ್ನು ಹೊಂದಲು ಅನುವು ಮಾಡಿಕೊಡುತ್ತದೆ . ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್ ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಕಿಣ್ವ ವೇಗವರ್ಧನೆಯಲ್ಲಿ ಒಂದು ಪಾತ್ರವನ್ನು ವಹಿಸುತ್ತದೆ ಏಕೆಂದರೆ ಅದು ಶಾರೀರಿಕ pH ನಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟಾನ್‌ಗಳನ್ನು ಸ್ವೀಕರಿಸಬಹುದು ಅಥವಾ ಬಿಡುಗಡೆ ಮಾಡಬಹುದು. ಸೆರಿನ್ ಸೆರಿನ್ ಪ್ರೋಟಿಯೇಸ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಫೈಲ್ ಆಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸಬಹುದು. ಸಿಸ್ಟೀನ್ ಕೆಲವು ಕಿಣ್ವಕ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳಲ್ಲಿ ತಾತ್ಕಾಲಿಕ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸಬಹುದು . ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಸಂರಚನೆಗಳಲ್ಲಿ ಹಲವಾರು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯು ನಿಖರವಾದ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಕೇಂದ್ರಗಳನ್ನು ಸೃಷ್ಟಿಸುತ್ತದೆ.
ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ pH ಮತ್ತು ತಾಪಮಾನಕ್ಕೆ ಸ್ಥಿರತೆಯ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುತ್ತವೆ.
pH, ತಾಪಮಾನ ಮತ್ತು ಉಪ್ಪಿನ ಅಂಶದಂತಹ ಪರಿಸರ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುತ್ತವೆ. ಚಾರ್ಜ್ಡ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು pH ನಲ್ಲಿನ ಬದಲಾವಣೆಗಳಿಗೆ ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಸೂಕ್ಷ್ಮವಾಗಿರುತ್ತವೆ ಏಕೆಂದರೆ ಅವುಗಳ ಅಯಾನೀಕರಣ ಮಟ್ಟವು ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ. pH ಬದಲಾದಾಗ, ಅಯಾನಿಕ್ ಬಂಧಗಳು ದುರ್ಬಲಗೊಳ್ಳಬಹುದು ಅಥವಾ ಬಲಗೊಳ್ಳಬಹುದು, ಇದರ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ತೃತೀಯ ಅಥವಾ ಚತುರ್ಭುಜ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಬದಲಾವಣೆಗಳು ಉಂಟಾಗುತ್ತವೆ. ತೀವ್ರ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಡಿನೇಚರ್ ಆಗಲು (ತಮ್ಮ ಆಕಾರ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಕಳೆದುಕೊಳ್ಳಲು) ಇದು ಒಂದು ಕಾರಣವಾಗಿದೆ.
ಇದಲ್ಲದೆ, ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲ ಸಂಯೋಜನೆಯು ತಾಪಮಾನ ಪ್ರತಿರೋಧವನ್ನು ಸಹ ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ. ಹೆಚ್ಚಿನ ತಾಪಮಾನದಲ್ಲಿ ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಥರ್ಮೋಫಿಲಿಕ್ ಜೀವಿಗಳಲ್ಲಿ) ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಹೆಚ್ಚು ಅಯಾನಿಕ್ ಸಂವಹನಗಳನ್ನು ಮತ್ತು ದಟ್ಟವಾದ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲ ಪ್ರಕಾರದ ಆಯ್ಕೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನಲ್ಲಿ ಅದರ ಸ್ಥಾನವು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರತಿರೋಧಕ್ಕೆ ನೇರವಾಗಿ ಕೊಡುಗೆ ನೀಡುತ್ತದೆ.
ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡು: ಪ್ರೋಟೀನ್ "ಮುಗಿಸುವ" ಬಿಂದುಗಳಾಗಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು
ಪ್ರೋಟೀನ್ ರೂಪುಗೊಂಡ ನಂತರ, ಕೆಲವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್, ಮೀಥೈಲೇಷನ್, ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಅಥವಾ ಗ್ಲೈಕೋಸೈಲೇಷನ್ ನಂತಹ ನಂತರದ ಅನುವಾದ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳಿಗೆ ಒಳಗಾಗಬಹುದು. ಈ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತವೆ: ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಗಾಗಿ ಸೆರಿನ್/ಥ್ರೆಯೋನಿನ್/ಟೈರೋಸಿನ್, ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಗಾಗಿ ಲೈಸಿನ್, ಅಥವಾ ಗ್ಲೈಕೋಸೈಲೇಷನ್ ಗಾಗಿ ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಚಟುವಟಿಕೆ, ಜೀವಕೋಶದೊಳಗಿನ ಸ್ಥಳ ಅಥವಾ ಇತರ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳೊಂದಿಗಿನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವುದು ಅವುಗಳ ಉದ್ದೇಶವಾಗಿದೆ.
ಇದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಪಾತ್ರವು ಮೂಲಭೂತ ರಚನೆಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವುದರೊಂದಿಗೆ ನಿಲ್ಲುವುದಿಲ್ಲ, ಬದಲಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕವಾಗಿ ನಿಯಂತ್ರಿಸಲು ಜೈವಿಕ ನಿಯಂತ್ರಣ ಬಿಂದುವಾಗುತ್ತದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸುತ್ತದೆ.
ತೀರ್ಮಾನ
ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರವಹಿಸುತ್ತವೆ: ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಬಿಲ್ಡಿಂಗ್ ಬ್ಲಾಕ್‌ಗಳಾಗಿ, ಮಡಿಸುವಿಕೆಯನ್ನು ನಿರ್ದೇಶಿಸುವ ಅನುಕ್ರಮ ನಿರ್ಣಾಯಕಗಳಾಗಿ, ದ್ವಿತೀಯ, ತೃತೀಯ ಮತ್ತು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುವ ಬಂಧ-ರೂಪಿಸುವ ಏಜೆಂಟ್‌ಗಳಾಗಿ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವ ಸಕ್ರಿಯ ತಾಣಗಳ ಬಿಲ್ಡರ್‌ಗಳಾಗಿ. ಆರ್ ಗುಂಪಿನ ರಾಸಾಯನಿಕ ಸ್ವರೂಪ - ಧ್ರುವೀಯವಲ್ಲದ, ಧ್ರುವೀಯ, ಚಾರ್ಜ್ಡ್ ಅಥವಾ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವಿರಲಿ - ಪ್ರತಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗೆ ಅದರ ವಿಶಿಷ್ಟ ಆಕಾರ ಮತ್ತು ಸಾಮರ್ಥ್ಯಗಳನ್ನು ನೀಡುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳುವುದು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಏಕೆ ವೈವಿಧ್ಯಮಯ ಮತ್ತು ಜೀವನಕ್ಕೆ ಪ್ರಮುಖವಾಗಿವೆ ಎಂಬುದನ್ನು ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳಲು ನಮಗೆ ಸಹಾಯ ಮಾಡುತ್ತದೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಎಂಜಿನಿಯರಿಂಗ್, ಔಷಧ ವಿನ್ಯಾಸ ಮತ್ತು ಜೆನೆಟಿಕ್ ರೂಪಾಂತರ-ಆಧಾರಿತ ರೋಗ ರೋಗನಿರ್ಣಯದಂತಹ ವಿಶಾಲ ಅನ್ವಯಿಕೆಗಳಿಗೆ ದಾರಿ ಮಾಡಿಕೊಡುತ್ತದೆ.
